vm和km的关系
米氏常数为什么有单位？
米氏常数为什么有单位？
单位为摩尔浓度，一般是mol/l
因为这是物理单位。 米氏常数(Km)的含义是酶促反应达最大速度(Vm)一半时的底物(S)的浓度。它是酶的一个特征性物理量,其大小与酶的性质有关。 它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域理论、实验与实践中。
双倒数曲线的km值的意义？
Km最常用的方法是双倒数作图法.图像是一条有纵轴截距的直线.斜率Km/Vm.在某一酶促反应中，Km/Vm是定值.同样Km也是定值.Km是酶的特征物理常数，可以用来表示酶与底物的亲和力.不同的酶促反应中，Km不相同.在同一酶促反应中.酶与底物的亲和力会因抑制剂等发生改变.Km值也发生改变.非竞争性抑制剂作用下.亲和力不变，Km不变.竞争性抑制剂作用下.亲和力减小，Km增大.反竞争抑制剂作用下.亲和力增大，Km减小.
km生存曲线意义？
Km最常用的方法是双倒数作图法.图像是一条有纵轴截距的直线.斜率Km/Vm.在某一酶促反应中，Km/Vm是定值.同样Km也是定值.Km是酶的特征物理常数，可以用来表示酶与底物的亲和力.不同的酶促反应中，Km不相同.在同一酶促反应中.酶与底物的亲和力会因抑制剂等发生改变.Km值也发生改变.非竞争性抑制剂作用下.亲和力不变，Km不变.竞争性抑制剂作用下.亲和力减小，Km增大.反竞争抑制剂作用下.亲和力增大，Km减小.
酶动力学常数的意义？
米氏常数是酶的特征性常数，可用来表示酶和底物亲和力的大小。米氏常数与底物浓度和酶浓度无关，而受温度和pH值的影响，竞争性抑制剂米氏常数增大，最大反应速度不变；非竞争性抑制剂米氏常数不变，最大反应速度减小；反竞争性抑制剂米氏常数减小，最大反应速度减小。
Km：米氏常数，是研究酶促反应动力学最重要的常数。它的意义如下：它的数值等于酶促反应达到其最大速度Vm一半时的底物浓度〔S〕。
由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。